In aktualisierter Form führt dieses Lehrbuch in ein Schnittstellen-Gebiet zwischen chemischer, biologischer, physikalischer und medizinischer Wissenschaft ein. Neben den Grundlagen werden auch Inhalte vermittelt, die sich sonst nur in der wachsenden Flut von Spezialliteratur finden lassen. Die Bedeutung anorganischer Elemente in Lebensprozessen wird auf dem gegenwärtigen Wissensstand beschrieben - besonderer Wert wird dabei auf das Erkennen der Funktion bestimmter Elemente in ihren spezifischen Verbindungen für chemisch-biochemische Prozesse gelegt.
Inhaltsübersicht.- 1 Historischer Überblick und aktuelle Bedeutung.- 2 Einige Grundlagen.- 2.1 Vorkommen und Verfügbarkeit anorganischer Elemente in Organismen.- 2.2 Biologische Funktionen anorganischer Elemente.- 2.3 "Biologische" Liganden für Metallionen.- 2.3.1 Koordination durch Proteine - Anmerkungen zur enzymatischen Katalyse.- 2.3.2 Tetrapyrrol-Liganden und andere Makrozyklen.- 2.3.3 Nukleobasen, Nukleotide und Nukleinsäuren (RNA, DNA) als Komplexliganden.- 2.4 Bedeutung von Modellverbindungen.- 3 Cobalamine einschließlich Vitamin und Coenzym B12.- 3.1 Historischer Abriß und strukturelle Charakterisierung.- 3.2 Reaktionen der Alkylcobalamine.- 3.2.1 Einelektronen-Reduktion und -Oxidation.- 3.2.2 Co-C-Bindungsspaltung.- 3.2.3 Mutase-Aktivität des Coenzyms B12.- 3.2.4 Alkylierungs-Reaktionen des Methylcobalamins.- 3.3 Modellsysteme und Rolle des Apoenzyms.- 4 Metalle im Zentrum der Photosynthese: Magnesium und Mangan.- 4.1 Umfang und Gesamteffektivität der Photosynthese.- 4.2 Primärprozesse der Photosynthese.- 4.2.1 Licht-Absorption (Energieaufnahme).- 4.2.2 Excitonen-Transport (gerichtete Energieübertragung).- 4.2.3 Ladungstrennung und Elektronentransport.- 4.3 Ankopplung chemischer Reaktionen: Die Wasseroxidation.- 5 Der anorganische Naturstoff O2: Aufnahme, Transport und Speicherung.- 5.1 Entstehung sowie molekulare und komplexchemische Eigenschaften von Disauerstoff O2.- 5.2 Sauerstoff-Transport und -Speicherung mittels Hämoglobin und Myoglobin.- 5.3 Alternativer Sauerstoff-Transport in einigen Wirbellosen: Hämerythrin und Hämocyanin.- 6 Katalyse durch Hämoproteine: Elektronenübertragung, Sauerstoffaktivierung und Metabolismus anorganischer Zwischenprodukte.- 6.1 Cytochrome.- 6.2 Cytochrom P-450: Sauerstoffübertragung von O2 auf nichtaktivierte Substrate.- 6.3 Peroxidasen: Abbau und Verwertung des zweifach reduzierten Disauerstoffs.- 6.4 Steuerung des Reaktionsmechanismus der Oxyhäm-Gruppe - Erzeugung und Funktion organischer freier Radikale.- 6.5 Hämoproteine in der katalytischen Umsetzung teilreduzierter Stickstoff- und Schwefeloxide.- 7 Eisen-Schwefel- und andere Nichthäm-Eisen-Proteine.- 7.1 Biologische Bedeutung der Elementkombination Eisen/Schwefel.- 7.2 Rubredoxine.- 7.3 [2Fe-2S]-Zentren.- 7.4 Mehrkernige Fe/S-Cluster: Bedeutung der Proteinumgebung und katalytische Aktivität.- 7.5 Modellverbindungen für Eisen-Schwefel-Proteine.- 7.6 Eisenenzyme ohne Porphyrin- und Schwefel-Liganden.- 7.6.1 Eisenhaltige Ribonukleotid-Reduktase (RR).- 7.6.2 Methan-Monooxygenase.- 7.6.3 Violette saure Phosphatasen (Fe/Fe und Zn/Fe).- 7.6.4 Einkernige Nichthäm-Eisen-Enzyme.- 8 Aufnahme, Transport und Speicherung eines essentiellen Elements: Das Beispiel Eisen.- 8.1 Problematik der Eisenmobilisierung - Löslichkeit, Oxidationsstufen und medizinische Relevanz.- 8.2 Siderophore: Eisen-Aufnahme durch Mikroorganismen.- 8.3 Phytosiderophore: Aufnahme von Eisen durch Pflanzen.- 8.4 Transport und Speicherung von Eisen.- 8.4.1 Transferrin.- 8.4.2 Ferritin.- 8.4.3 Hämosiderin.- 9 Nickelhaltige Enzyme: Die steile Karriere eines lange übersehenen Biometalls.- 9.1 Überblick.- 9.2 Urease.- 9.3 Hydrogenasen.- 9.4 CO-Dehydrogenase = CO-Oxidoreduktase = Acetyl-CoA-Synthase.- 9.5 Methyl-Coenzym M-Reduktase.- 9.6 Modellverbindungen.- 10 Kupferhaltige Proteine: Die Alternative zu biologischem Eisen.- 10.1 Der Typ 1: "Blaue" Kupfer-Proteine.- 10.2 Typ 2- und Typ 3-Kupfer-Zentren in O2-aktivierenden Proteinen: Sauerstofftransport und Oxygenierung.- 10.3 Kupferproteine als Oxidasen/Reduktasen.- 10.4 Cytochromc-Oxidase.- 10.5 Cu,Zn-Superoxid-Dismutase: Ein substratspezifisches Antioxidans.- 11 Biologische Funktion der "frühen" Übergangsmetalle: Molybdän, Wolfram, Vanadium, Chrom.- 11.1 Sauerstoff-Übertragung durch Wolfram- und Molybdän-enthaltende Enzyme.- 11.1.1 Überblick.- 11.1.2 Der Molybdopterin-Cofaktor.- 11.2 Metalloenzyme im biologischen Stickstoffkreislauf: Molybdänabhängige Stickstoff-Fixierung.- 11.3 Alternative Nitrogenasen.- 11.4 Biologisches V Prof. Dr. Wolfgang Kaim, Universität Stuttgart
Dr. Brigitte Schwederski, Universität Stuttgart
