beta-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA : Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in beta-Strang 9 (BestMasters) (1. Aufl. 2020. 2020. xxi, 65 S. 8 SW-Abb., 12 Farbabb. 210 mm)

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§15§Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von beta-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli , der zentralen Untereinheit des beta-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des beta-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des beta-Strangs 9 der insgesamt 16 beta-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht. §03§Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin. §01§§Nach seinem erfolgreichen Masterabschluss promoviert Sascha Herwig derzeit an der Universität Kassel am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt. Im Fokus seiner Forschung stehen Untersuchungen zur Faltung und zum Einbau von Membranproteinen.§ §

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